-
-
- Мои разделы
-
Мои друзья(0)
-
Мои фото(0)
-
Мои дневники(0)
-
Моя музыка(0)
- Разделы сайта
-
Раздел сервисы и загрузок 14
-
Раздел развлечения 18
-
Раздел онлайн игр 76
-
✴Банды сайта❗✴ (1/3)
-
⭐Лидеры дня❗⭐ (0)
-
☀День рождения❗☀
-
☀Новости сайта❗☀ (21)
-
⭐Топ пользователей❗⭐
-
❤Даты праздников❗❤ 255/152
-
⭐Фотогалерея сайта❗⭐ (107)
-
☀Статусы обитателей ❗☀ (19)
-
❤Дневники сайта❗❤ (1)
-
Микроблоги 6
-
❇Форум сайта❗❇ (55/90)
-
⭐Файловый обменник❗⭐ (3)
-
✴Анаграмма❗✴ 0 человек
-
☀Администрация сайта❗☀ (1)
-
✳Викторина❗✳ 0 человек
-
☀Чат сайта❗☀ (0 человек)
-
❤Бракосочетания❗❤ (2 )
-
❤Война полов❤
-
❤VIP Знакомства❤ 264
-
❤Обитатели сайта❗❤ М :136 | Ж :128
-
☀Острослов☀
-
Сказочный бонус (83)
-
✴Ежедневный подарок❗✴ (27)
-
Аукцион Джинов
-
Зарница (3)
-
❤Лотерея❤
-
Спортлото 6 из 36
-
Русская рулетка (35)
-
Моя удача
- Дополнительно
-
Выход


💌mirsoc.ru
Ученые заставили белки работать "всухую"

Ученые установили, что наличие воды не является обязательным условием для нормальной подвижности и работы миоглобина. Работа опубликована в журнале Journal of the American Chemical Society, а ее краткое содержание приводит New Scientist.
Работа большинства белков, и прежде всего ферментов, связана с внутримолекулярной подвижностью. Под ней подразумевается движение различных структур внутри белковой молекулы друг относительно друга.
Авторы исследования заинтересовались тем, как изменится подвижность в пептиде, если ассоциированную с ним воду заменить на сурфактанты - поверхностно активные полимеры. Ученые провели такую замену в миоглобине, а затем проследили за внутримолекулярной динамикой при помощи рассеивания нейтронов. При этом благодаря замене водорода на дейтерий в составе сурфактанта ученые могли отдельно наблюдать за движениями самого белка и окружающей его полимерной "шубы".
Данные рассеяния показали, что использованию сурфактантов миоглобин остался практически таким же гибким и подвижным, как в присутствии воды. Он по-прежнему связывал и отпускал кислород, не смотря на то, что это сопровождается изменениями в трехмерной структуре полипептида и требует значительных внутримолекулярных движений.
До сих пор биофизики считали, что для существования такой подвижности с молекулой белка должно быть связано большое количество молекул воды, служащей для поддержания структуры и "смазывающей" трение отдельных частей пептида. Полученные результаты могут пригодиться для изготовления искусственных систем катализа и фотосинтеза.
